Struttura delle Proteine (pg 27-51 Vol AB)

La vita ha diversi livelli di organizzazione.

Anche  proteine, biomolecole importantissime, hanno i loro   livelli di organizzazione:

Struttura primaria: è la  sequenza degli amminoacidi di una proteina.

E' importantissima perché condiziona gli altri livelli di organizzazione. Ciò significa che condiziona la forma e quindi la funzione visto che la funzione dipende dalla forma delle proteine.

Struttura secondaria: Indica la disposizione degli amminoacidi lungo un'unica dimensione dello spazio. La più importante struttura secondaria è:

l'α-elica: in cui l'ossigeno del gruppo carbonilico di un amminoacido forma legame a idrogeno con il gruppo ammidico del 4° amminoacido che lo segue nella catena. I legami, come è evidente nella seguente figura sono intracatena

Sono proteine elastiche poiché i legami a idrogeno si possono spezzare e riformare senza troppe difficoltà.

Es. alfa-cheratina dei capelli;

relativamente comune è anche la cosiddetta:

β-sheet (foglietto ripiegato):  

Si noti che i legami sono intercatena cioè tra catene diverse. In genere le catene sono  antiparallele è cioè con una catena che inizia con il gruppo amminico di un amminoacido e un'altra vicina che inizia con il gruppo carbossilico.

La struttura beta sheet (foglietto ripiegato)  può essere   schematizzata:        

La beta sheet caratterizza proteine soffici ma non elastiche

Es. La seta

Struttura terziaria:  

Indica la disposizione della catena polipeptidica nelle tre dimensioni dello spazio:

In pratica una proteina può avere un tratto ad alfa-elica, poi cambiare direzione,  magari perché incontra un amminoacido rigido come la prolina o l'idrossiprolina formando così un "turn" (β-turn), poi  riprende con un'altra struttura secondaria come la beta sheet.

Pare siano possibili anche zone a ripiegamento non ben  definito, un ripiegamento  apparentemente casuale indicato come random  coil.

Vedi nota ① a piè di pagina

Una  struttura  di questo  tipo  è  tipica  di  proteine  ripiegate  su  se  stesse  come  la mioglobina rappresentata nella seguente figura, di cui e distinguibile il cosiddetto gruppo "eme" contenente ferro.

Mioglobina=  trasportatore intracellulare dell'ossigeno

Struttura Quaternaria:

Indica la disposizione nello spazio delle catene polipeptidiche le une rispetto alle altre. Quindi interessa solo le proteine formate da più catene come ad esempio l'emoglobina, formata da due catene α e due catene β:

Emoglobina I  4 gruppi eme sono in rosso

La  struttura delle proteine dipende in gran parte da legami deboli come legami a idrogeno e Van der Waals. 
Meno frequenti sono i legami ionici e covalenti  (in particolare  dei ponti disolfuro -S-S- cioè tra due atomi di zolfo appartenenti a due amminoacidi di cisteina).  Avendo a che fare soprattutto  con legami deboli l'aumento della Temperatura,  la presenza di ambienti acidi o basici, la presenza di metalli pesanti possono rompere tali legami.  Quando ciò succede praticamente tutta le proteina assume a mano a mano una struttura random coil. Cambiando la forma viene ad essere persa anche la sua funzione.  Tali proteine si dicono denaturate. La denaturazione delle proteine inizia tra i 45 e 50 gradi Celsius ed è in genere irreversibile. Ciò spiega perché la maggior parte degli organismi viventi non sopportano temperature superiori a 40-50 gradi Celsius.

①

La cisteina è uno dei 20 amminoacidi presenti nelle proteine ed è caratterizzata da un gruppo R = -CH2SH. Tale ponte disolfuro è rappresentato nella struttura terziaria di cui sopra.